在病原菌与寄主长期互作过程中，植物进化出了一系列免疫反应，而病原菌会利用分泌的效应蛋白来操纵植物免疫，促进致病。近年来，有关效应蛋白与寄主互作机制的研究取得了重要进展，然而我们对效应蛋白的调控还知之甚少。

　　2022年11月14日，太阳成集团tyc122cc梁文星教授团队在国际著名期刊eLife上在线发表了题为“Acetylation of a fungal effector that translocates host PR1 facilitates virulence”的研究论文，揭示了蛋白乙酰化修饰调控尖孢镰刀菌效应蛋白稳定性的分子机制，并发现效应蛋白通过操纵寄主防卫蛋白PR1异位抑制寄主免疫，进而参与病原菌致病。

　　尖孢镰刀菌（Fol）引起的番茄枯萎病是一类防治困难的土传维管束病害，为了深入了解尖孢镰刀菌的致病因子，课题组前期通过质谱鉴定了尖孢镰刀菌乙酰化修饰的分泌组。本研究发现乙酰化修饰正调控一个分泌蛋白(FolSvp1)介导的致病性；进一步揭示了病原菌乙酰基转移酶FolArd1在赖氨酸K167残基上乙酰化修饰FolSvp1，该位点的乙酰化抑制了FolSvp1依赖K152、K258及K284位点的泛素化降解，从而促进外泌蛋白FolSvp1的稳定和积累。

　　病程相关蛋白PR1是最早发现的植物抗病蛋白之一，研究发现外泌的FolSvp1可以靶向寄主质外体PR1（SlPR1）并劫持PR1进入寄主细胞核；FolSvp1的核定位依赖于自身的一个核定位信号（NLS）；这种互作和核异位抑制了PR1在质外体释放抗病小肽CAPE1，进而抑制植物免疫。在宿主细胞内，寄主会通过K167位点的泛素化促进FolSvp1降解，而K167乙酰化修饰直接抑制FolSvp1蛋白K167介导的泛素化降解，从而保证真菌入侵时FolSvp1能在寄主体内充分发挥毒性而不被降解。这些结果充分表明，乙酰化可以调控病原菌效应蛋白的稳定性，从而影响病原的致病性。

　　太阳成集团tyc122cc李敬涛副教授为本研究第一作者、已毕业硕士研究生马晓英等为其它作者，太阳成集团tyc122cc梁文星教授为唯一通讯作者。剑桥大学Ben F. Luisi教授及佛罗里达大学Dean W. Gabriel教授对本研究提供了重要指导。本研究得到了国家自然科学基金、国家科技重大专项、山东省外专双百计划及山东省泰山学者等项目的资助。

　　梁文星教授团队长期从事蛋白翻译后修饰参与病原与寄主互作机制的研究：近期研究发现一种新型的赖氨酸巴豆酰化修饰调控尖孢镰刀菌孢子萌发，为药剂开发提供了新的靶标（Zhang et al., eLife，2021）。研究发现蛋白质翻译后修饰调控灰葡萄孢应对植物活性氧迸发（ROS）的机制，并以此模型为基础开发了对植物病害具有良好防效的广谱性新型小分子化合物（Yang et al., Current Biology，2022）。本研究是梁文星教授团队在蛋白翻译后修饰调控病原致病领域的又一重要发现，为病原菌致病机制的解析以及病害防控提供依据和参考。

　　原文链接：https://elifesciences.org/articles/82628。